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生物大分子EPR距离测量方法应用新进展被引量：1: 2011年; 目的本文从生物大分子功能与结构的密切相关性出发,简述了生物大分子结构中相关位点间距离进行EPR测量及应用的新进展。方法针对电子顺磁共振(EPR)结合定点自旋标记技术(SDSL)测量生物大分子位点间距离的技术特点,着重阐述了EPR在确定蛋白质结构、蛋白质相互作用以及核酸分子上的应用,并对长距离检测的方法和应用进行了展望。结果目前EPR距离测量技术已广泛应用于生物大分子结构和构象变化、相互作用以及运动机制的研究,在许多生物学中的热点和难点问题研究中取得了引人关注的成果。结论 EPR距离测量技术的不断发展将为生物大分子的结构、功能以及动力学研究提供更加准确的研究方法,EPR距离测量技术的深入研究将为其在结构生物学领域的广泛应用开辟更加广阔的空间。; 董国福吴可; 关键词：电子顺磁共振蛋白质

EPR波谱拟合-傅里叶去卷积距离计算方法被引量：4: 2010年; 在蛋白质结构与功能研究中经常需要测量和计算蛋白质分子功能基团间的距离.电子顺磁共振(Electron Paramagnetic Resonance,EPR)结合定点自旋标记(Site Directed Spin Labeling,SDSL)技术已成为测量蛋白质特殊位点间距离的重要方法.目前在计算距离中广泛使用的傅里叶去卷积距离计算方法(Fourier Deconvolution Distance Measurement,FDDM)在某些特殊实验条件下会产生计算误差较大或需要人为设置一些关键参数,从而影响计算结果的客观性等问题.本文在其基础上提出波谱拟合-傅里叶去卷积距离计算方法(Spectrum Simulation-Fourier Deconvolution Distance Measurement,SS-FDDM),比较了SS-FDDM与FDDM方法计算距离的实用性、抗噪能力和磁场偏移修正能力等.结果表明,SS-FDDM方法能一定程度地克服原方法存在的不足,减少由谱偏移和高噪声带来的误差,使计算结果更加准确客观.利用SS-FDDM方法,对不同浓度的自由基冰冻溶液模型样品进行了实际距离计算,验证了该方法是实际可行的.; 郭林超王长振丛建波先宏吴可; 关键词：蛋白质

C型凝集素糖基识别结构域的结构功能研究进展: 2010年; 蛋白质与蛋白质糖链的相互作用在固有免疫和适应免疫中发挥重要作用，涉及病原微生物的识别和免疫细胞之间的相互作用，参与这种作用的分子称为凝集素分子（lectins），其中依赖钙离子的（C—type）凝集素家族（lectin family）为其主要成员。; 周宇王长振杨俊涛陈章宝唐丽; 关键词：C型凝集素结构域固有免疫相互作用病原微生物

极性乙烯寡聚合成线性或大环共轭杂多烯: 含硫乙烯单元的大环化合物稳定性差[1-5],而有极性基团如酯基取代的硫代乙烯单元的二或三聚体稳定性有所提高但不易得到大环类产物[6].研究表明,化合物2或3中R=H时可以得到多个共轭杂多烯大环化合物(9-27元大杂环),...; 孙冬青杨镜奎; 关键词：大环

生物大分子分析用EPR波谱处理软件: EPR波谱技术与定点自旋标记技术相结合在生物大分子尤其是蛋白质的结构和功能研究中已有广泛应用。这一技术在解释蛋白质分子的运动、极性相关性、分子碰撞易趋性(accessibility)和分子内距离测量等方面可提供有价值的信...; 吴可郭林超王长振丛建波先宏董国富

应用SDSL-EPR技术研究LSECtin CRD结构域的运动性及构象特征: C型凝集素在体内参与细胞间的黏附和病原体、受体的识别,在固有免疫和适应免疫中发挥重要作用。该家族含有一个相似的主要功能结构域-糖基识别结构域(carbohydrate-recognition domains,CRDs),...; 王长振周宇杨俊涛丛建波先宏郭林超董国福唐丽吴可

蛋白质特定位点运动性、易趋性的电子顺磁共振检测方法: 位置定向自旋标记-电子顺磁共振技术(SDSL-EPR)已成为蛋白质构象检测的有力工具,它能提供大而复杂的蛋白质结构中单个残基的运动性、微环境特征等构象信息。本文主要围绕运动性(Motion)、易趋性(Accessibil...; 丛建波王长振先宏郭林超董国福吴可

极性乙烯寡聚合成线性或大环共轭杂多烯: 含硫乙烯单元的大环化合物稳定性差[1-5],而有极性基团如酯基取代的硫代乙烯单元的二或三聚体稳定性有所提高但不易得到大环类产物[6].研究表明,化合物2或3中R=H时可以得到多个共轭杂多烯大环化合物（9-27元大杂环）,...; 孙冬青杨镜奎; 关键词：大环

应用SDSL-EPR技术研究溶液中牛血清白蛋白的运动性及构象变化被引量：2: 2010年; 应用位置定向自旋标记-电子顺磁共振(SDSL-EPR)技术研究牛血清白蛋白(BSA)的运动性、构象特征及其加入芹菜素(Apigenin)后的变化.采用MTSL对BSA的第34位半胱氨酸(Cys)进行标记;通过EPR检测计算旋转相关时间τc及强弱固定化之比S/W研究运动性的变化;通过功率饱和实验检测该位点的易趋性,研究构象特点及其变化.在BSA溶液中加入Apigenin后,τc及S/W值明显降低,说明其Cys位点运动性变快;易趋性检测结果显示,34位Cys位点位于蛋白质表面,加入Apigenin后,该位点构象发生改变,且微环境由亲水性变为疏水性.实验揭示BSA同Apigenin能够相互结合,且引起BSA自由Cys位点的运动性和构象的改变.; 王长振周宇丛建波先宏郭林超杨俊涛唐丽陈鹏宁静胡向军陈章宝吴可; 关键词：电子顺磁共振牛血清白蛋白芹菜素运动性构象

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