辽宁省高校创新团队支持计划(2009T003)
- 作品数：2 被引量：2H指数：1
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- 相关机构：大连大学更多>>
- 发文基金：辽宁省高校创新团队支持计划大连市科技计划项目国家自然科学基金更多>>
- 相关领域：理学机械工程生物学更多>>
- 基于光谱法研究盐酸胍诱导的人血红蛋白去折叠过程
- 2012年
- 借助于紫外-可见吸收光谱法、荧光光谱法以及停流-荧光光谱法研究了盐酸胍(GdmHcl)诱导人血红蛋白的去折叠过程。实验发现,盐酸胍诱导的血红蛋白去折叠有两个不同的过程,即随着GdmHcl浓度增加到1.0mol·L-1左右时,血红蛋白亚基发生解聚,形成中间态;持续增加其浓度时,各亚基发生内部去折叠,最终导致血红素发生崩解。加入还原剂(β-巯基乙醇)对血红蛋白亚基解聚、血红素崩解有协同作用且直接引起亚基和全分子同步变构。血红蛋白去折叠过程从"三态模型"转变为"二态模型"。
- 李进京唐乾曹洪玉张玉姣张涛郑学仿
- 关键词：光谱法盐酸胍去折叠中间态
- 光谱法对照研究肌红蛋白及其突变体Mb(D60K)与H2O2的相互作用被引量：2
- 2011年
- 为了解肌红蛋白(Mb)表面60位天冬氨酸(Asp)突变为赖氨酸(Lys)后对蛋白结构稳定性的影响,本文通过紫外-可见吸收光谱、荧光光谱和停流荧光光谱对照研究了模拟生理条件下野生型肌红蛋白Mb(WT)及其突变体Mb(D60K)与过氧化氢(H2O2)的相互作用。结果表明:在Mb(D60K)与H2O2发生相互作用过程中,铁卟啉部位的紫外和荧光发射光谱数据与Mb(WT)相比,性质与功能均表现出显著差异。虽然只有一个氨基酸的改变,但其结构和性质发生明显变化,说明60位氨基酸在稳定蛋白结构中有重要的作用。同步荧光光谱和停流光谱的结果同样表明Mb(D60K)的结构与功能受H2O2的影响较小,Mb(WT)受H2O2影响明显。综合分析表明,Mb(D60K)在与H2O2相互作用过程中,蛋白结构稳定性提高。
- 职秋艳唐乾曹洪玉安良梅张莹莹郑学仿
- 关键词：肌红蛋白光谱法蛋白结构
