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人MCM7 N-端融合蛋白的原核表达、纯化及其与AR蛋白相互作用的研究被引量：1: 2010年; 目的:制备人MCM7 N-端的GST融合蛋白(GST-MCM7N),研究其是否和雄激素受体(AR)蛋白存在直接的相互作用。方法:利用RT-PCR获得长度为744 bp的人mcm7基因N-端cDNA碱基片段,把该片段构建到原核表达载体pGEX-5x-3中,转化大肠杆菌BL-21菌株。经IPTG诱导菌株基因表达产生了GST-MCM7N融合蛋白;使用Glutathione Sepharose 4B球珠分离纯化。利用GSTpull-down技术把纯化的融合蛋白分别和前列腺癌细胞LNCaP细胞裂解液及基因工程获得的AR蛋白孵育,检测MCM7蛋白的N-端是否和AR蛋白直接相互作用。结果:酶切鉴定及基因测序表明,mcm7基因cDNA的N-端片段被构建到表达载体pGEX-5x-3中;SDS-PAGE及Westernblotting结果分别显示,获得了GST和GST-MCM7N融合蛋白;GST pull-down结果证实GST-MCM7N和AR蛋白存在相互作用。结论:MCM7蛋白的N-端和AR蛋白至少在体外可以发生直接的相互作用。; 师以康余金喜顾黎; 关键词：MCM7 AR 蛋白相互作用 GST融合蛋白

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山东省优秀中青年科学家科研奖励基金(2008BS02003)