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鱼腥藻PCC7120基因all5292和alr0647的初步研究被引量：2: 2008年; 通过BLAST软件分别对藻胆蛋白裂合酶(biliprotein lyase)编码基因cpcS和cpcT进行同源搜索分析,在鱼腥藻(Anabaena)PCC7120中获取了同源基因all5292和alr0647。同源分析发现,这两个基因所编码氨基酸序列与其相对应的裂合酶氨基酸序列相似程度分别达到53.4%和61.4%。随后,对这两个基因进行了初步研究。结果显示:All5292和Alr0647无论单独还是共同表达均没有裂合酶催化藻蓝胆素PCB结合到藻蓝蛋白(phycocyanin)或藻红蓝蛋白(phycoerythrocyanin)β亚基上的功能。通过在不同生理条件下对鱼腥藻PCC7120的培养,还对这两个基因的调控表达进行了初步的探索。结果表明:all5292和alr0647的表达与氮源的缺乏与否有联系,在氮胁迫条件下两个基因均进行了转录而在氮源充足的情况下则没有表达。; 陈思礼王建林张娟周明; 关键词：鱼腥藻PCC7120 裂合酶

Photocatalytic Inhibition of Cyanobacterial Growth Using Silver-doped TiO_2 under UV-C Light: 2009年; Capacity of the silver-doped TiO2 under UV-C light to restrain cyanobacterial growth was explored with Anabaena sp. PCC 7120 and Microcystis aeruginosa as test species. The survival, chlorophyll bleaching, photosynthetic activity, DNA breakages, antioxidant enzyme activities, lipid peroxidation, and cellular morphologic structure of test cyanobacteria were analyzed. The results indicate that the test cyanobacteria with UV-C photocatalysis by silver-doped TiO2 sufferd from effects of reactive oxygen species, which promote the damage of the cell wall and the peroxidation of cell membranes, and subsequently, aggravate the losses of cell organelle and viability. The results suggest that UV-C photocatalysis by the silver ions doped TiO2 could be a promising method to prevent fast and excessive growth of cyanobacteria in eutrophic water sources.; 廖兴盛周明

蓝细菌别藻蓝蛋白ApcE与ApcF不形成复合物: 2010年; 进行了Anabaena sp.PCC7120的别藻蓝蛋白ApcE与ApcF的体内重组的光谱和apcE和apcF基因的细菌双杂交的研究。在提纯前PCB-ApcE/PCB-ApcF的吸收及荧光光谱峰与PCB-ApcF的峰位置一致,而提纯后PCB-ApcE/PCB-ApcF的吸收及荧光光谱峰与PCB-ApcE的峰位置一致,表明ApcE与ApcF不能形成复合物。pBT-apcF与pTRG-apcE的转化细胞能在无3氨基-1,2,4三氮唑(3-AT)的非选择性培养基上生长,而不能在有3AT的选择性培养基上生长,说明在转化过程中未产生能抗3-AT的HIS3报告基因,进一步证实ApcE与ApcF间没有相互作用。; 汪星潘重马爱辉赵开弘周明; 关键词：别藻蓝蛋白相互作用双杂交

藻蓝蛋白裂合酶CpcS1与CpcT1的复合物初步研究: 2009年; 研究证实裂合酶CpcS1、CpcT1能分别催化藻蓝蛋白β亚基(简称CpcB)的两个色素结合位点(84位和155位)共价偶联藻蓝色素PCB(phycocyanobilin),但通过实验发现仅CpcS1和CpcT1共同催化CpcB无法生成天然构像的色素蛋白.为了挑选出辅助裂合酶,经过综合分析,筛选出6个与CpcS1、CpcT1同源的裂合酶.将编码裂合酶的基因按照本实验的需求,重新构建在其它载体上,在大肠杆菌BL21体内表达出蛋白后,分别与CpcS1、CpcT1混合,利用亲和层析分离,然后通过蛋白质电泳图谱初步分析裂合酶之间形成复合物的情况.能形成复合物的裂合酶,再与CpcS1、CpcT1及脱辅基蛋白共同转入大肠杆菌BL21体内进行体内重组研究.结果表明,CpcT1能分别与CpcS1、CpcT2、PecF形成复合物,但这些复合物均不能辅助催化CpcB生成天然产物.; 张娟夏坤苏紫君周明; 关键词：复合物

层理鞭枝藻藻蓝蛋白和藻红蓝蛋白β亚基Cys-155的藻胆色素共价偶联被引量：1: 2010年; 层理鞭枝藻(Mastigocladus laminosus PCC7603)藻蓝蛋白β-CPC和藻红蓝蛋白β-PEC中均存在2个藻胆色素结合位点(Cys-84和Cys-155),可与藻蓝胆素(简称PCB)发生共价偶联反应,已有研究证实编码基因为alr0617的裂合酶CpcS1是催化Cys-84与PCB共价偶联的裂合酶。在研究Cys-155与PCB共价偶联的过程中,通过BLAST软件同源性对比分析后,筛选出4个基因:cpcT1、cpcT2、cpcS1、cpcS,其中基因cpcT1和cpcS2,利用分子克隆的技术,根据实验需要转到载体pCDFDuet上,通过DNA电泳和蛋白质电泳挑选出正确的克隆。此4个基因对应的质粒与在大肠杆菌内生成PCB必需的质粒pACYCDuet-ho1-pcyA,以及质粒pET-cpcB(C84S)或pET-pecB(C84A),共同转入大肠杆菌BL21(DE3)内,进行体内重组,得到各重组蛋白,经过亲和层析柱提纯并透析,过滤掉金属离子,纯化透析后的蛋白经过活性比较、蛋白质电泳以及锌染色、蛋白质变性等试验以及荧光和紫外吸收光谱等鉴定,通过与相应文献中PCB光谱的比对,确定编码基因为all5339的裂合酶CpcT1能高效地催化Cys-155与PCB共价偶联,而其余3个基因不能起到催化作用。由此,能催化脱辅基蛋白β-CPC和β-PEC的两个位点共价偶联PCB的裂合酶均被发现。实验对于研究藻胆蛋白的生物合成、光合作用捕光机理以及藻胆体的组装等有重要的意义。; 张娟周可澄夏坤周明

藻胆体核亚基ApcD定点突变及体内重组功能研究: 2010年; 在对Anabaena sp.PCC7120藻胆体核亚基ApcD结合色素PCB的体内重组中,发现色素蛋白在提纯前后最大吸收峰和荧光峰发生了红移,从提纯前的605nm及633nm变为提纯后的650nm及665nm.为了研究该现象的原因,构建了ApcD的8个突变体,重组结果显示:突变体ApcD(Y88I)色素蛋白在提纯后的吸收光谱和荧光光谱较提纯前均多出一个峰,分别为668nm,690nm;ApcD(W59Q)、ApcD(Y73A)、ApcD(W87E)色素蛋白在提纯前后的吸收光谱和荧光光谱一致;ApcD(M126S)、ApcD(Y116S)、ApcD(M160T)色素蛋白在提纯前后的吸收光谱一致,而提纯后的荧光峰位置较提纯前分别红移了5nm、7nm和10nm;ApcD(M115I)色素蛋白在提纯前后的吸收光谱和荧光光谱均发生了红移,从提纯前的605nm和633nm变为提纯后的638nm和655nm.这些色素蛋白在酸性尿素溶液变性条件下的最大吸收峰始终在662nm,表明辅基色素仍然是藻蓝胆素;在对PCB-ApcD、PCB-ApcD(Y116S)及PCB-ApcD(M160T)的圆二色谱分析发现,该两个氨基酸的突变均对脱辅基蛋白所连接的色素构象产生了一定的影响,而对重组蛋白的二级结构没有影响.; 汪星张茜杨蓓赵开弘周明; 关键词：定点突变

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国家教育部博士点基金(20060487018)

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