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广东省自然科学基金(05001740)

作品数：2 被引量：1H指数：1
相关作者：陈木开韩建德涂裕英刘隽华廖绮曼更多>>
相关机构：中山大学附属第一医院广州市儿童医院中山大学更多>>
发文基金：广东省自然科学基金国家自然科学基金更多>>
相关领域：医药卫生更多>>

文献类型

  • 2篇中文期刊文章

领域

  • 2篇医药卫生

主题

  • 2篇衣原体
  • 2篇沙眼
  • 2篇沙眼衣原体
  • 1篇蛋白
  • 1篇蛋白质
  • 1篇蛋白质类
  • 1篇融合蛋白
  • 1篇融合蛋白质类
  • 1篇热休克
  • 1篇热休克蛋白
  • 1篇热休克蛋白6...
  • 1篇重组融合蛋白
  • 1篇重组融合蛋白...
  • 1篇外膜
  • 1篇内膜
  • 1篇克隆
  • 1篇基因
  • 1篇基因克隆
  • 1篇白质
  • 1篇被膜

机构

  • 2篇中山大学附属...
  • 1篇广州市儿童医...
  • 1篇中山大学

作者

  • 2篇韩建德
  • 2篇陈木开
  • 1篇李海翩
  • 1篇廖绮曼
  • 1篇张勤奋
  • 1篇刘隽华
  • 1篇黄曾慰
  • 1篇涂裕英

传媒

  • 1篇中华皮肤科杂...
  • 1篇皮肤性病诊疗...

年份

  • 1篇2011
  • 1篇2009
共 2 条 记 录，以下是 1-2
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排序方式：
沙眼衣原体热休克蛋白60基因的克隆和表达被引量：1
2009年
目的探讨克隆和表达沙眼衣原体热休克蛋白60（hsp60）基因。方法PCR分离扩增hsp60的基因片段，纯化后双酶切，克隆到原核表达载体pET-28a，构建重组表达载体pET-28a—hsp60，PCR、双酶切及测序鉴定。转染大肠杆菌BL21（DE3），IPTG诱导表达，SDS—PAGE、Western印迹检测。结果PCR与双酶切结果显示所构建的重组质粒已成功地克隆hsp60基因，测序结果与基因库公布的一致。SDS—PAGE检测表达产物，在相对分子量60000处有表达条带。Western印迹鉴定是表达目的蛋白。纯化后纯度达90％以上，产量为17．85mg／L。结论构建pET-28a—hsp60重组体并成功表达可溶性hsp60蛋白。
刘隽华陈木开廖绮曼李海翩涂裕英韩建德
关键词：热休克蛋白60重组融合蛋白质类基因克隆
冷冻电子断层成像研究沙眼衣原体被膜变化
2011年
目的:用冷冻电子断层成像观察衣原体及其生活周期中膜结构的变化。方法:运用冷冻电子断层成像技术对沙眼衣原体进行三维重构。结果:冷冻电子断层成像技术很好地揭示了沙眼衣原体的结构细节,特别是在膜结构方面,取得了远优于传统电镜超薄切片技术的保存效果。研究还发现了原体(EB)的外膜厚度达到近似于始体(RB)外膜厚度的两倍。结论:冷冻电子断层成像技术比以往的研究更清晰地揭示了沙眼衣原体膜的基本形态、结构细节。外膜厚度的改变是RB向EB转化过程中值得关注的变化。
陈木开黄曾慰张勤奋韩建德
关键词：沙眼衣原体外膜内膜
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