朱可彤
- 作品数：5 被引量：2H指数：1
- 供职机构：吉林大学生命科学学院疫苗研究中心更多>>
- 发文基金：国家自然科学基金吉林省科技发展计划基金更多>>
- 相关领域：生物学医药卫生更多>>
- Vif-ΔN28和Cullin5-N138蛋白的表达及纯化
- 2006年
- 目的获得高纯度的Vif-ΔN28和Cullin5-N138蛋白。方法以Vif/VR1012质粒为模板,PCR扩增出Vif-ΔN28基因并插入pRSETB质粒。将构建的原核表达载体Vif-ΔN28/pRSETB以及已有的Cullin5-N138/pRSETB质粒分别转化大肠杆菌BL21(DE3),经IPTG诱导表达,产物经Ni-NTA离子纯化柱纯化、复性。结果所表达的Vif-ΔN28和Cullin5-N138蛋白约占各自菌体总蛋白的20%,纯化后蛋白纯度均可达90%以上。结论已成功构建了Vif-ΔN28原核表达质粒,并在大肠杆菌中高效表达,获得了可溶性的纯化的Vif-ΔN28和Cullin5-N138蛋白。
- 张文艳楼朝平朱可彤张帆姜春来吴永革于湘晖孔维
- 关键词：人免疫缺陷病毒
- HIV-1 Vif与ElonginC蛋白在大肠杆菌中的共表达被引量：1
- 2008年
- 目的在大肠杆菌中共表达HIV-1Vif与ElonginC蛋白。方法PCR扩增ElonginC基因全长DNA片段,克隆入pMDT-easy载体,经NdeⅠ/BamHⅠ双酶切后,与质粒pRSETB连接,构建质粒pRSETB-ElonginC。将质粒pMRI-Vif转化大肠杆菌BL21(DE3),获得表达菌株,再将此菌株制备成感受态细胞,用pRSETB-ElonginC质粒转化该细胞,经1mmol/L IPTG诱导,表达产物经SDS-PAGE及Western blot鉴定。结果质粒pRSETB-ElonginC经NdeⅠ/BamHⅠ双酶切,可切出约3000和400bp的2条片段,测序证明质粒构建正确。在大肠杆菌中共表达了Vif与ElonginC蛋白,该蛋白具有良好的抗原特异性。结论在大肠杆菌中共表达了Vif与ElonginC蛋白。
- 朱可彤王小丹杜娟郭博孔维于湘晖
- 关键词：人类免疫缺陷病毒-1
- 以Vif为靶点的HIV-1肽类抑制剂的设计合成与作用机理研究
- 朱可彤
- 关键词：HIV-1病毒VIFAPOBEC3G
- 文献传递
