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分子电性距离矢量用于稠环芳烃液相色谱保留值的QSPR研究被引量：6: 2008年; 采用分子电性距离矢量(Molecular Electronegativity Distance Vector,MEDV)表征稠环芳烃类化合物的分子结构。分别运用多元线性回归(Multiple Linear Regres-sion,MLR)和偏最小二乘回归(PLS)建立了稠环芳烃类化合物结构与其液相色谱(LC)保留值的定量结构-性质关系(QSPR)模型,同时采用内部及外部双重验证的办法对所建模型稳定性能进行分析和验证,建模计算值、留一法交互检验预测值和外部样本预测值的复相关系数Rcum、RLOO、Qext分别为0.9970,0.9950,0.9925(MLR);0.9930,0.9790,0.9917(PLS)。结果表明,MEDV能较好地表征该类分子结构信息,所建QSPR模型具有良好的稳定性和预测能力。为稠环芳烃类化合物分离、纯化、检测等方法的建立,提供有效的理论依据。; 李美萍张生万赵冰李颖慧; 关键词：分子电性距离矢量稠环芳烃定量结构-性质关系

八助游仆虫中心蛋白N端及其突变体的金属结合性质: 中心蛋白是一种分子量约为20 kD的酸性蛋白,属于高度保守的钙调蛋白EF-hand超家族,广泛存在于多种生物体,如酵母、藻类、原生动物、高等植物和哺乳动物等的中心体（基体或纺锤极体）中,参与中心体的复制与分离、纤维的收缩...; 赵冰; 关键词：TB3+构象变化; 文献传递

八肋游仆虫中心蛋白N端半分子Loop区首个氨基酸的作用被引量：4: 2011年; 本文通过分子生物学方法将八肋游仆虫中心蛋白N端半分子loop区的首个氨基酸,天冬氨酸Asp37和Asp73,分别突变为带相反电荷的赖氨酸。使用铽敏化荧光、TNS疏水探针研究了八肋游仆虫中心蛋白N端半分子loop区的首个氨基酸的作用。结果表明:当中心蛋白loopⅠ区37位的天冬氨酸突变为赖氨酸后,loopⅠ丧失了金属离子结合能力,进而影响了中心蛋白依赖于金属离子的构象变化;而loopⅡ区73位的天冬氨酸突变为赖氨酸后仍保持金属离子结合能力,依赖于金属离子的构象变化减小。中心蛋白发挥大部分生物功能都依赖于金属离子,这就表明loopⅠ区37位的天冬氨酸在中心蛋白发挥生物功能时起着重要作用,是不可缺少的。在10 mmol·L-1 Hepes、pH 7.4、20 mmol·L-1 KCl条件下,八肋游仆虫中心蛋白N端半分子loopⅡ与金属离子Tb3+和Ca2+的结合常数分别为:KⅡ(Tb3+)=(8.31±0.18)×104 L·mol-1和KⅡ(Ca2+)=(0.94±0.12)×102 L·mol-1,中心蛋白N端半分子的两个金属结合部位结合能力顺序为:Ⅰ>Ⅱ。; 赵冰段炼刘文赵亚琴杨斌盛; 关键词：中心蛋白 TB3+CA2+

八肋游仆虫中心蛋白N端及其突变体的金属结合性质: 中心蛋白是一种分子量约为20 kD的酸性蛋白，属于高度保守的钙调蛋白EF-hand超家族，广泛存在于多种生物体，如酵母、藻类、原生动物、高等植物和哺乳动物等的中心体（基体或纺锤极体）中，参与中心体的复制与分离、纤维的收缩...; 赵冰; 关键词：八肋游仆虫突变体金属离子

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赵冰