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傅婉辉

作品数:2 被引量:11H指数:1
供职机构:厦门大学生命科学学院细胞生物学与肿瘤细胞工程教育部重点实验室更多>>
发文基金:国家科技支撑计划更多>>
相关领域:轻工技术与工程化学工程农业科学更多>>

文献类型

  • 1篇期刊文章
  • 1篇会议论文

领域

  • 1篇化学工程
  • 1篇轻工技术与工...
  • 1篇农业科学

主题

  • 1篇蛋白
  • 1篇蛋白质
  • 1篇蛋白质组
  • 1篇蛋白质组学
  • 1篇蛋白质组学研...
  • 1篇电泳
  • 1篇电泳图谱
  • 1篇生长期
  • 1篇葡萄糖氧化酶
  • 1篇青虫
  • 1篇青霉
  • 1篇相关蛋白
  • 1篇酶学性质
  • 1篇分离纯化
  • 1篇白质
  • 1篇不同生长期
  • 1篇菜青虫
  • 1篇差异蛋白
  • 1篇纯化
  • 1篇纯化及性质

机构

  • 2篇厦门大学

作者

  • 2篇陈清西
  • 2篇石艳
  • 2篇张茜
  • 2篇傅婉辉
  • 1篇康劲翮
  • 1篇林祥明
  • 1篇林建峰
  • 1篇贺量

传媒

  • 1篇厦门大学学报...

年份

  • 1篇2009
  • 1篇2008
2 条 记 录,以下是 1-2
排序方式:
菜青虫不同生长期相关蛋白的蛋白质组学研究
本文以不同生长阶段的菜青虫五龄幼虫、预蛹和蛹为材料,通过对三个不同生长阶段的菜青虫双向电泳图谱的比较找到18个差异较明显的蛋白质斑点,并通过质谱分析技术和数据库信息检索最终鉴定出8个蛋白,包括四个代谢相关蛋白(氧化还原酶...
林祥明林建峰贺量张茜傅婉辉陈清西石艳
关键词:差异蛋白菜青虫蛋白质组学电泳图谱
青霉葡萄糖氧化酶的分离纯化及性质研究被引量:11
2009年
从青霉(Penicillium amagasakiense)发酵液中分离纯化葡萄糖氧化酶(简称GOD),通过DEAE-32离子交换柱层析、Sephacryl S-200分子筛凝胶过滤柱层析纯化,获得比活力为472U/mg电泳单一纯酶制剂,采用SDS-PAGE电泳,表明该酶含有两个同型的亚基,分子量为150ku.酶学性质研究表明:该酶催化葡萄糖氧化酶反应的最适pH为5.6,最适温度为40℃.酶的热稳定性研究表明:该酶在pH5.5~8.5区间和温度低于50℃下稳定.金属离子对酶活力的影响表明:Na^+、K^+、Ca^2+、Pb^2+、Mn^2+等对酶活力基本没有影响;Al^+、Zn^2+对酶有一定的激活作用;Ag^+、Hg^2+、Mg^2+、Cd^2+、Cu^2+、Co^2+等对该酶活力有不同程度的抑制作用.该酶以葡萄糖为底物的米氏常数Km值为122.6mmol/L,Vm为25.52#mol/(L·min)(pH7.0.37℃).
张茜傅婉辉康劲翮陈清西石艳
关键词:葡萄糖氧化酶青霉分离纯化酶学性质
共1页<1>
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