刘焕
- 作品数：3 被引量：52H指数：3
- 供职机构：江南大学食品学院更多>>
- 发文基金：中央级科研院所科技基础性工作专项更多>>
- 相关领域：轻工技术与工程农业科学生物学更多>>
- 花生蛋白碱性蛋白酶水解物对血管紧张素转化酶抑制作用的初步研究(英文)被引量：25
- 2005年
- 分别以碱性蛋白酶Alcalase和中性蛋白酶Neutrase对花生分离蛋白进行水解,制备花生分离蛋白水解物,并测定不同水解时间所得产物对血管紧张素转化酶(ACE)的抑制活性。未水解的花生分离蛋白没有 ACE抑制活性,用中性蛋白酶Neutrase水解所得的水解物显示弱ACE抑制活性。然而,碱性蛋白酶Alcalase水解物具有很强的ACE抑制活性,水解0.5 h时水解物活性最高,其半抑制浓度为(IC50)0.56 mg/mL。本研究表明,当用碱性蛋白酶Alcalase水解时,花生分离蛋白是生产ACE抑制肽的良好蛋白质来源,花生分离蛋白碱性蛋白酶 Alcalase水解物可作为具有降压功能的功能食品添料。
- 刘焕黎观红施用晖乐国伟
- 关键词：花生蛋白蛋白水解物酶水解ACE抑制活性血管紧张素转化酶
- 花生分离蛋白碱性蛋白酶Alcalase水解物具有血管紧张素转化酶抑制活性(英文)被引量：24
- 2005年
- 分别以碱性蛋白酶Alcalase和中性蛋白酶Neutrase对花生分离蛋白进行水解,制备花生分离蛋白水解物,并测定不同水解时间所得产物对血管紧张素转化酶(ACE)的抑制活性。未水解的花生分离蛋白没有ACE抑制活性,用中性蛋白酶Neutrase水解所得的水解物显示弱ACE抑制活性。然而,碱性蛋白酶Alcalase水解物具有很强的ACE抑制活性,水解0.5h时水解物活性最高,其半抑制浓度为(IC50)0.56mg/ml。本研究表明,当用碱性蛋白酶Alcalase水解时,花生分离蛋白是生产ACE抑制肽的良好蛋白质来源,花生分离蛋白碱性蛋白酶Alcalase水解物可作为具有降压功能的功能食品添料。
- 黎观红施用晖乐国伟刘焕
- 关键词：血管紧张素转化酶生物活性肽碱性蛋白酶ALCALASE
- 血管紧张素转化酶二肽抑制剂的构效关系被引量：3
- 2005年
- 从肽链的一级结构出发,以分子电边矢量(molecular electro-negativity edge vector,MEEV)为参数,36种血管紧张素转化酶二肽抑制剂为样本,构建了血管紧张素转化酶二肽抑制剂的构效关系模型。通过模型分析得出二肽肽键的“二、五、七”键抑制酶活的规律,即:(1)肽键的羧基和Zn形成二配体,而肽键的N原子和羧基氧形成H键以稳定这一基团;(2)与ACE酶中Arg(Arginine,精氨酸)正电荷盐键作用的羧酸根和第二氨基酸的氨基之间形成的五键结构单元对其降压效果起关键作用; (3)含芳香族氨基酸的二肽抑制剂中的肽键的氨基和苯环部分羟基端呈反式构型,它们相隔7个键位。这一结构有利于分子间氢键的形成及保证抑制剂能稳定地和酶结合。结果表明:本模型有方法简单,能避免因为数据量的过大而引起的统计误差的优点,有望对血管紧张素肽类药物的合成及药物活性预测提供帮助。
- 刘焕乐国伟施用晖黎观红
- 关键词：血管紧张素转化酶构效关系
