周孙林
- 作品数：5 被引量：12H指数：2
- 供职机构：南华大学更多>>
- 发文基金：国家自然科学基金国家高技术研究发展计划湖南省自然科学基金更多>>
- 相关领域：农业科学环境科学与工程生物学轻工技术与工程更多>>
- 别藻蓝蛋白的生物合成及其稳定性研究
- 别藻蓝蛋白是藻胆蛋白中的一种，主要存在于蓝藻和红藻中，是一种辅助色素蛋白，在生物体中主要担任能量传递与部分能量贮存的功能，具有荧光特性。别藻蓝蛋白具有广阔的应用前景，它除了可用于食品、化妆品等领域外，还可将其制成荧光试剂...
- 周孙林
- 关键词：重组别藻蓝蛋白响应面优化
- 文献传递
- 嗜热蓝藻(Synechococcus elongatus BP-1)别藻蓝蛋白耐热机制的初步研究
- 别藻蓝蛋白是藻胆蛋白中的一种,除了作为光合作用捕光天线吸收和高效传递光能外,它也是细胞内的贮存蛋白。别藻蓝蛋白具有优良的荧光特性,在免疫组化、荧光免疫分析等领域已实现了应用。在大肠杆菌中,通过构建嗜热蓝藻别藻蓝蛋白的生物...
- 陈华新姜鹏周孙林唐东山
- 关键词：热稳定性定点突变
- 文献传递
- 重组别藻蓝蛋白(holo-apcB)的抗氧化活性研究被引量：2
- 2014年
- 本研究利用代谢工程技术原理在重组大肠杆菌表达合成了嗜热聚球藻(Thermosynechococcus elongatus BP-1)别藻蓝蛋白β亚基(holo-apcB),并利用亲和层析的方法对holo-apcB进行了分离纯化。SDS-PAGE电泳胶图显示,holo-apcB分子量与18.4 ku的蛋白条带相近,与理论分子量吻合。光谱学分析结果显示,其最大吸收峰为615 nm,最大荧光发射峰为640 nm,与天然别藻蓝蛋白β亚基具有相同的分子量和光谱学性质。在55℃条件下,holo-apcB的半衰期高达31.9 h。以嗜热聚球藻天然别藻蓝蛋白(APC)及脱辅基别藻蓝蛋白β亚基(apo-apcB)为参照,分析了holo-apcB的抗氧化活性。结果显示,holo-apcB具有最强的抗氧化能力,其清除羟自由基和氢过氧自由基半数抑制浓度(IC50)分别为224.9μg/mL和20.6μg/mL,显著低于apo-apcB和天然APC的IC50,这表明holo-apcB中的藻蓝胆素也参与了抗氧化过程。
- 周孙林陈华新姜鹏李富超唐东山
- 关键词：别藻蓝蛋白抗氧化活性自由基
- 铀胁迫对两种蓝藻生长及抗氧化酶活性的影响被引量：5
- 2012年
- 研究了不同浓度铀(0.1、1.0、10.0和30.0mg·L-1)胁迫对满江红鱼腥藻(Anabaena azollae)和爪哇伪枝藻(Scytonemaj avanicum)生长及抗氧化酶活性的影响。结果表明,低浓度铀(0.1和1.0mg·L-1)条件下,两种蓝藻的超氧化物歧化酶(SOD)、过氧化物酶(POD)、过氧化氢酶(CAT)活性及丙二醛(MDA)含量均无明显变化;叶绿素a含量和可溶性蛋白质含量均较对照上升,表明低浓度铀对A.azollae和S.javanicum均未形成明显胁迫,对生长表现为刺激和促进作用。10.0mg·L-1浓度的铀对A. azollae的生长影响不大,对S. javanicum却产生了明显的抑制作用。30.0mg·L-1铀胁迫下,两种蓝藻中的MDA显著增加,抗氧化酶系统受到破坏,生长严重受阻。实验结果显示,A. azollae和S. javanicum的耐铀极限分别在10.0～30.0mg·L-1和1.0～10.0mg·L-1之间,A. azollae的抗铀性比S. javanicum强。
- 唐东山张容芳周孙林吕俊文张晓文谢水波
- 关键词：满江红鱼腥藻抗氧化酶
- 响应面法优化重组大肠杆菌生物合成别藻蓝蛋白(holo-apcA)的发酵条件被引量：4
- 2015年
- 采用响应面法对重组大肠杆菌生物合成别藻蓝蛋白（holo-apc A）的发酵条件进行优化,提高了蛋白的表达量。以对重组别藻蓝蛋白α亚基在大肠杆菌中表达量影响较大的几种因素用于中心组合设计;中心组合设计试验结果表明诱导温度、培养基初始p H和诱导时机对诱导结果影响显著;经Design Expert 8.0软件优化后的最佳诱导条件为：诱导温度28℃,培养基初始p H 8.5,IPTG终浓度0.1 mmol/L,以及诱导时机3 h。最后验证试验得到的蛋白表达量在已有文献报道结果的基础上提高了70%-580%。中心组合设计-响应面法能够在有限的实验次数下,对影响生物过程的因子进行优化及对其交互作用进行评价,蛋白表达量达20.4 mg/L;IPTG用量由原来的1 mmol/L减少至现在的0.1 mmol/L,降低了发酵成本。
- 周孙林陈华新姜鹏李富超唐东山
- 关键词：响应面法
