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RAS-RAF蛋白相互作用结构域的单分子力谱分析被引量：1: 2011年; 利用自行构建的光镊系统,通过in vitro单分子力谱测量,在单分子水平研究了RAS/RAF/MEK/ERK信号传导通路中的重要信号传导蛋白RAF与其上游G蛋白RAS结合的势垒形态。RAS与野生型RAF的单分子结合力分布情况显示,RAS-RAF结合至少涉及RAS结合区(RAS binding domain,RBD)及半胱氨酸富集区(cysteine rich domain,CRD)两个作用位点。而RAS与RAF突变体RAF(Q257R)的单分子结合力分布,存在两个以上的结合域:最可几力为95 pN的包络对应RAS-RAF[RBD]结合;最可几力为117 pN的包络对应RAS-RAF[CRD]结合;最可几力为159 pN的包络对应RAS-RAF[RBD]和RAS-RAF[CRD]同时存在(叠加)时的相互作用。而且在大于200 pN的范围(光镊有效量程之外),RAS与RAF(Q257R)的结合力仍然有相当的概率分布。这说明,突变体RAF(Q257R)比其野生型更易于与RAS结合,且可能涉及新的结合位点。该发现对解释Q257R的致病机理及设计拮抗剂均有重要指导意义。; 韩澍闻丞叶安培; 关键词：光镊单分子力谱

新型超分辨荧光成像系统的软件开发: 本文针对本研究组提出的一种基于软件的新型超分辨荧光成像技术，开发了一套相应的扫描控制，图像采集，信号处理和图像重构软件系统。此超分辨荧光显微系统通过该软件控制压电陶瓷台(PZT)的运动，实现了激光对荧光样品的逐点激发，同...; 韩澍; 关键词：点扩展函数

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韩澍