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李夫
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1
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供职机构:
武汉大学生命科学学院病毒学国家重点实验室
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发文基金:
国家重点基础研究发展计划
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相关领域:
生物学
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合作作者
夏鹏飞
武汉大学生命科学学院病毒学国家...
石康
武汉大学生命科学学院病毒学国家...
熊鹰
武汉大学生命科学学院病毒学国家...
刘映乐
武汉大学生命科学学院病毒学国家...
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人源FCHo1蛋白μHD结构域的表达、纯化及晶体生长
2015年
人FCHo1蛋白(Fer/Cip4 homology domain only proteins 1)是网格蛋白介导的内吞途径中的成核剂,其碳端μHD结构域(AP2-μhomology domain)对于FCHo1在披网格蛋白小泡(clathrin-coated vesicle)形成过程中的正确定位非常重要。为揭示人FCHo1碳端μHD结构域的作用机制,制备可衍射的μHD结构域蛋白质晶体并解析其结构至关重要。通过构建p ET15b原核表达载体,并转化大肠杆菌BL21(DE3),诱导表达。利用亲和层析、离子交换层析和分子筛层析技术,制备得到纯度95%以上的蛋白。通过多次优化结晶条件,获得衍射率约2.1的μHD结构域蛋白晶体,为解析其晶体结构奠定了良好的基础。
李夫
夏鹏飞
戴雪辰
石康
熊鹰
刘映乐
关键词:
纯化
衍射
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