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轮状病毒非结构蛋白NSP1与干扰素调节因子结合结构域的分析: 2016年; 目的同源模建轮状病毒NSP1 C末端效应区及干扰素调节因子IRF3、IRF5、IRF7结合结构域（IAD）的三维结构,应用分子对接的方法,预测NSP1与IRF的候选结合氨基酸残基。方法以Prot Scale进行疏水性分析,APBS进行表观静电势的分析,采用MODELLER程序进行三维结构的预测,对NSP1 C末端效应区和IRF3、IRF5、IRF7的IAD应用PLATINUM程序进行分子对接,寻找它们的结合位点。结果 NSP1与IRF3、IRF5、IRF7的作用表现为2个不同类型,其中NSP1与IRF3的作用位点集中在效应区LEU 3~ARG 67一个较大范围内;作用方式呈现多样性（疏水作用、芳香共轭作用以及氢键作用）;NSP1与IRF5、IRF7的作用位点集中在效应区SER74~GLU87一个较小的范围内,作用方式也表现为单一的氢键作用。结论应用计算机模拟技术预测了NSP1和IRF3、IRF5、IRF7的作用方式及结合位点,为进一步研究NSP1对IRF的作用提供一些新的思路。; 邢家强李佳林贺倩李宏斌于梅林杰窦强魏至栋; 关键词：同源模建分子对接

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李宏斌