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蛋白-蛋白相互作用中结合亲和性与结合动力学的相互影响: 蛋白-蛋白相互作用（Protein-protein interaction,PPI）广泛存在于生物体内的分子识别过程中,并且参与调节绝大多数的细胞功能。精确地调控蛋白-蛋白相互作用中的热力学与动力学对于正常的生理功能至关...; 曹怀卿黄永棋刘志荣; 关键词：蛋白-蛋白相互作用

天然无序蛋白质在分子识别中的特性: 天然无序蛋白质是一类新发现的蛋白质。与传统的蛋白质不同,天然无序蛋白质在天然状态下并不具有一个确定的三维结构。虽然结构上是无序的,但无序蛋白质同样具有生物学功能。与传统的有序蛋白质相比,无序蛋白质具有独特的氨基酸组成和结...; 黄永棋; 关键词：蛋白质相互作用分子识别分子动力学模拟生物学功能

蛋白-蛋白相互作用中结合亲和性与结合动力学的相互影响: 蛋白-蛋白相互作用(Protein-protein interaction,PPI)广泛存在于生物体内的分子识别过程中,并且参与调节绝大多数的细胞功能。精确地调控蛋白-蛋白相互作用中的热力学与动力学对于正常的生理功能至关...; 曹怀卿黄永棋刘志荣; 关键词：蛋白-蛋白相互作用

M^(pro)-C蛋白三维结构域交换的机理:来自分子模拟的线索(英文)被引量：1: 2012年; SARS冠状病毒主蛋白酶(Mpro)在病毒的蛋白酶切过程中发挥着重要作用.Mpro的晶体结构显示它存在两种形式的二聚体:一种是发生三维结构域交换的形式,另一种是非交换的形式.Mpro的C端结构域(Mpro-C)单独表达时也能形成与全长Mpro类似的三维结构域交换二聚体.三维结构域交换通常发生在蛋白质的表面,但Mpro-C的结构域交换却发生在疏水核心.在本文中,我们利用分子动力学模拟及三维结构域交换预测算法研究了Mpro-C中被高度埋藏的核心螺旋片段发生交换的机理.我们发现基于结构与基于序列的已有算法都不能正确预言出Mpro-C和Mpro中发生结构域交换的铰链区位置.分子模拟结果表明Mpro-C中的交换片段在天然态下埋藏得很好,但在变性单体中则会被释放并暴露在外面.因此,在完全或部分解折叠状态下交换片段的打开有助于促进单体间的相互作用及结构域交换二聚体的形成.; 黄永棋康雪夏斌刘志荣; 关键词：SARS冠状病毒分子模拟蛋白质-蛋白质相互作用

蛋白-蛋白相互作用中结合亲和性与结合动力学的相互影响: 蛋白-蛋白相互作用(Protein-protein interaction,PPI)广泛存在于生物体内的分子识别过程中,并且参与调节绝大多数的细胞功能。精确地调控蛋白-蛋白相互作用中的热力学与动力学对于正常的生理功能至关...; 曹怀卿黄永棋刘志荣; 关键词：蛋白-蛋白相互作用; 文献传递

天然无序蛋白质：序列-结构-功能的新关系被引量：25: 2010年; 天然无序蛋白质是一类新发现的蛋白质,它们在天然条件下没有确定的三维结构,却具有正常的生物学功能,广泛参与信号传递、DNA转录、细胞分裂和蛋白质聚集等重要的生理与病理过程.无序蛋白质的发现是对传统的蛋白质"序列-结构-功能"范式的挑战.在这篇综述里,我们首先回顾了蛋白质的传统范式以及无序蛋白质的发现过程,然后介绍无序蛋白质在结构、序列、功能等方面的特征与相互作用,并以分子识别过程为例,进一步阐述目前国际上对无序蛋白质所具有优势的一些认识与观点.我们还分析了无序蛋白质研究在生命科学和医学等领域的应用前景,并介绍了国内在无序蛋白质领域的研究现状.; 黄永棋刘志荣; 关键词：蛋白质折叠蛋白质相互作用分子识别蛋白质结构预测药物设计

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黄永棋