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王雪松: 作品数：15 被引量：1H指数：1; 供职机构：中国人民大学化学系更多>>; 发文基金：中央高校基本科研业务费专项资金国家自然科学基金国家重点基础研究发展计划更多>>; 相关领域：理学医药卫生化学工程生物学更多>>

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铂配合物对朊蛋白神经肽聚集性及毒性的调节作用: 朊病毒病是一种具有传染性、致死性及自发性的神经退行性疾病,它是由朊蛋白的错误折叠导致其构象转化而引发的[1],其中朊蛋白多肽PrP106-126在物理化学和生物特性如诱导神经元细胞凋亡、纤维的形成、调解朊蛋白转化为朊病毒...; 王雪松何蕾赵聪朱登森杜为红; 关键词：朊蛋白铂配合物聚集性神经细胞毒性; 文献传递

4-羟脯氨酸立体异构对α-芋螺毒素的构象影响: 本工作通过溶液核磁共振方法解析了α-芋螺毒素Sr1B和Vc1A的三个突变体[γ15E]Sr1B、[O7O'/γ15E]Sr1B和[O6O'/γ14E]Vc1A的三维溶液结构，研究发现羟脯氨酸侧链羟基的顺反异构对芋螺毒素的...; 张兵兵王雪松何蕾赵聪杜为红; 关键词：核磁共振化学修饰; 文献传递

钌配合物对朊蛋白淀粉样肽PrP115-135的聚集影响及作用机制: 2017年; 朊蛋白病是一类慢性致死性神经退行性顽疾,其致病机理主要是正常的朊蛋白PrP^C通过构象变换转化为致病型蛋白PrP^(Sc),并产生淀粉样沉积和神经毒性.PrP115-135是朊蛋白N-端多肽,具有一定的自聚集性和细胞毒性.为比较钌配合物与不同朊蛋白神经肽的作用机制,本文研究了两个钌配合物四氯钌(Ⅲ)-咪唑配合物(KP418)和四氯钌(Ⅲ)-二甲亚砜咪唑配合物(NAMI-A)与Pr P115-135的相互作用.结果表明配合物通过静电作用和疏水作用与多肽结合,配合物与Pr P115-135的解离常数K_d分别为(6.2±1.4)和(6.4±1.1)mmol/L,显示结合性较强.它们对多肽聚集行为也具有良好抑制作用,并有效降低了由该肽引起的细胞毒性,使钌配合物作为多肽聚集抑制剂及潜在的朊蛋白病金属药物成为可能.; 王文姬王雪松朱登森巩格辉赵聪王保怀杜为红; 关键词：钌配合物相互作用细胞毒性

联吡啶金配合物与朊蛋白神经肽突变体的相互作用: ＜正＞朊病毒病是一类致命的神经退行性疾病,其发病机制由正常朊蛋白（PrPC）向致病型朊蛋白（PrPSC）的构象变化引起。朊蛋白神经肽PrP106-126与PrPSC具有相似的理化和生化性质,是研究朊蛋白的理想模型。以顺铂...; 王雪松何蕾赵聪张兵兵杜为红; 关键词：突变体相互作用; 文献传递

蛋白质构象病的金属药物策略: ＜正＞蛋白质是一类重要的生物大分子,蛋白质的折叠结构与功能关系密切。研究发现某些神经退行性疾病的发生与蛋白的构象变化有关,如阿尔兹海默症、帕金森症、亨廷顿症等。朊病毒病也属于蛋白构象病,它是由朊蛋白的构象变化并产生淀粉样...; 王雪松何蕾赵聪杜为红; 关键词：朊蛋白金属配合物相互作用; 文献传递

4-羟基脯氨酸立体异构对α-芋螺毒素溶液构象的影响(英文): 2013年; 在α-芋螺毒素及其它家族的芋螺毒素中,脯氨酸的羟基化是非常普遍的后转录修饰方式.在天然芋螺毒素中脯氨酸的羟基常采用反式构型,且该残基对芋螺毒素的结构与生物活性产生了重要的影响,而顺式构型的羟脯氨酸对α-芋螺毒素的折叠与生物活性的影响还鲜有研究.本工作通过二维(2D)溶液核磁共振方法测定了经过化学修饰的三个含有反式或顺式羟脯氨酸的α-芋螺毒素的溶液结构,它们是α4/7亚家族芋螺毒素肽[γ15E]Sr1B、[O7O/γ15E]Sr1B和[O6O/γ14E]Vc1A.研究表明,羟基顺反异构化学修饰对芋螺毒素的结构影响显著.羟脯氨酸羟基的反式到顺式修饰导致α-芋螺毒素肽明显的溶液构象变化,这些变化包括二级结构的改变、关键残基的侧链取向变化以及氢键性质的改变.[O7O/γ15E]Sr1B与[γ15E]Sr1B相比,典型的α-芋螺毒素ω弯曲结构发生形变.而[O6O/γ14E]Vc1A不同于Vc1A的是末端转角结构的缺失.本工作加深了对α-芋螺毒素肽的化学修饰法的理解,该方法是阐明α-芋螺毒素结构-生物活性关系的有用工具.; 张兵兵赵聪王雪松何蕾杜为红; 关键词：羟脯氨酸立体异构核磁共振溶液构象

金联吡啶衍生物与朊蛋白重要肽段的相互作用: 朊蛋白病是一种致命的神经退行性疾病,其原因是朊蛋白(Pr P)构象从正常型转化为致病型。朊蛋白神经肽片段Pr P106-126在物理化学和生物特性上与致病型朊蛋白较为相似,具有聚集性及细胞毒性,被广泛用作研究模板[1]。...; 赵聪王雪松何蕾朱登森杜为红; 关键词：金配合物联吡啶衍生物聚集性; 文献传递

芳香钌配合物作用于朊蛋白神经肽的分子机制探究: 朊病毒引起的一系列疾病如克雅氏症、羊瘙痒症、疯牛病等,具有传染性、致死性等特点,其致病原因是朊蛋白由正常型Pr PC向致病型Pr PSc构象转化所引起的。朊蛋白神经肽Pr P106-126片段的物理化学和生理特性与致病型...; 朱登森王雪松何蕾赵聪杜为红; 关键词：朊蛋白钌配合物相互作用; 文献传递