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高亚朋

作品数:4 被引量:24H指数:3
供职机构:西南大学生命科学学院重庆市甘薯研究中心更多>>
发文基金:重庆市科委基金更多>>
相关领域:生物学农业科学更多>>

文献类型

  • 3篇期刊文章
  • 1篇学位论文

领域

  • 4篇生物学
  • 1篇农业科学

主题

  • 4篇分离纯化
  • 4篇纯化
  • 2篇酸性磷酸酶
  • 2篇磷酸酶
  • 2篇绿豆
  • 1篇多酚
  • 1篇多酚氧化
  • 1篇多酚氧化酶
  • 1篇葡萄糖氧化酶
  • 1篇曲霉
  • 1篇基团
  • 1篇功能基
  • 1篇功能基团
  • 1篇黑曲霉
  • 1篇甘薯
  • 1篇甘薯叶
  • 1篇H1
  • 1篇纯化和性质

机构

  • 4篇西南大学
  • 1篇教育部

作者

  • 4篇高亚朋
  • 3篇唐云明
  • 3篇梁建荣
  • 3篇黄洁
  • 3篇苏茉

传媒

  • 1篇食品科学
  • 1篇中国粮油学报
  • 1篇西南大学学报...

年份

  • 4篇2011
4 条 记 录,以下是 1-4
排序方式:
绿豆酸性磷酸酶的分离纯化和性质及功能基团的研究
酸性磷酸酶Acid phosphatase简称ACP),是一类在酸性条件下水解底物中的磷酸单酯的诱导酶,在生物磷代谢中起着重要作用。ACP不仅与生物的生长调节、代谢调节及信号转导等方面的生理机能关系密切,亦能增强植物对缺...
高亚朋
关键词:绿豆酸性磷酸酶分离纯化功能基团
绿豆酸性磷酸酶的分离纯化和部分性质研究被引量:11
2011年
从绿豆芽中提取酸性磷酸酶粗酶液。经分段盐析,DEAE-琼脂糖柱离子交换层析及Superdex-200凝胶过滤后,得到经SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳为单一蛋白区带的酸性磷酸酶。提纯倍数为156.3,酶液比活力为347.0 U/mg。凝胶过滤法测定酶分子质量为34.6 ku,SDS-PAGE测定酶的亚基分子质量为33.1ku。证明绿豆酸性磷酸酶为单亚基酶。该酶最适pH为5.2 ku,最适温度为40℃。以pNPP作底物时Km为4.28×10-3mol/L。Mg2+、Co2+对酶有激活作用,而Hg2+,Cu2+,Pb2+和Zn2+对该酶有明显的抑制作用,依次为:Hg2+>Cu2+>Pb2+>Zn2+。K+,Ca2+对酶影响不明显。
高亚朋苏茉梁建荣黄洁唐云明
黑曲霉H1-9b葡萄糖氧化酶的分离纯化及部分性质研究被引量:9
2011年
采用研磨法破碎黑曲霉H1-9b菌丝体,经pH5.7磷酸缓冲液抽提获得粗酶液,粗酶液经DEAE-Sepharose离子交换层析和Superdex-200凝胶过滤层析,得到葡萄糖氧化酶纯品。该酶的比活力为30569.7U/mg,回收率为30.2%,提纯倍数为41.4倍,分子质量为94.1kD,为单亚基酶。该酶最适温度为37℃,最适pH值为5.7,在30~40℃温度范围内稳定性较好,在pH4.0~8.0范围内活性稳定。以不同浓度葡萄糖为底物在最适条件下测得该酶Km值为30.69mmol/L,Vmax为21.88μmol/L。Ag+、Cu2+、Zn2+对该酶活性有较大抑制作用。结果表明,该酶稳定性较好,有一定的应用价值。
苏茉高亚朋梁建荣黄洁唐云明
关键词:黑曲霉葡萄糖氧化酶纯化
甘薯叶多酚氧化酶的分离纯化和部分性质研究被引量:4
2011年
经硫酸铵分级沉淀、DEAE-Sepharose离子交换层析、Superdex-200凝胶过滤层析,从甘薯叶中得到多酚氧化酶(PPO)电泳纯制品.酶比活力为50 075.43 U/mg,纯化倍数为597.99,回收率为0.48%,相对分子质量约为6.44×104,最适pH值为6.5,最适温度为35℃,且在25~55℃内较稳定.有机溶剂甲醇、乙醇、异丙醇对多酚氧化酶均有一定抑制作用,其抑制作用由强到弱顺序为异丙醇、乙醇、甲醇.低浓度的抗坏血酸和亚硫酸钠对多酚氧化酶有强烈的抑制作用,柠檬酸次之,EDTA-2Na的抑制效果较弱.
梁建荣黄洁苏茉高亚朋唐云明
关键词:甘薯叶多酚氧化酶分离纯化
共1页<1>
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