刘双双
- 作品数：2 被引量：2H指数：1
- 供职机构：青岛农业大学食品科学与工程学院更多>>
- 发文基金：山东省高等学校优秀中青年骨干教师国际合作培养计划更多>>
- 相关领域：轻工技术与工程更多>>
- 单环刺螠内脏粗蛋白酶的提取工艺及酶学性质被引量：1
- 2014年
- 以酶比活和酶活为指标,主要研究影响单环刺螠内脏粗蛋白酶提取的固液比、浸提时间、浸提温度和pH值4个因素。响应面分析结果表明,单环刺螠内脏粗蛋白酶提取的最优工艺:固液比1∶220、浸提时间30 min、温度12℃、pH 8.0。在此工艺条件下,单环刺螠粗蛋白酶酶比活为339 U/mg蛋白。该粗蛋白酶的最适作用温度70℃和最适作用pH值8.0。金属离子Na+,Fe2+,Fe3+对该酶有激活作用,Ca2+,Mg2+,Zn2+,Cu2+,Ba2+,Mn2+,K+对该酶具有抑制作用。酶动力学方程表明,该酶的最大反应速率17.86 U/mL,米氏常数1.225 mg/mL。
- 刘双双王雨生陈海华
- 关键词：酶学性质
- 单环刺螠内脏蛋白酶的分离纯化与酶学性质研究被引量：2
- 2016年
- 以单环刺螠内脏为原料,对提取的蛋白酶的分离纯化条件及酶学性质进行研究。经硫酸铵纯化、Sephadex G-100凝胶过滤层析、DEAE-52阴离子交换层析得到单环刺螠内脏蛋白酶LPN2。SDS-PAGE电泳及高效液相色谱（HPLC）显示该酶纯度较高,分子质量约59 ku。其最适温度为50℃,最适p H范围6~8。丝氨酸蛋白酶抑制剂（PMSF）、金属蛋白酶抑制剂（EDTA）、Ca2＋、Zn2＋和Ba2＋抑制蛋白酶LNP2的酶活,Fe2＋在低浓度下对该酶有激活作用。根据水解度、风味感官分析、酶解前后游离氨基酸、分子质量分布结果,蛋白酶LPN2与中性蛋白酶作用方式相似,推断蛋白酶LPN2具有内肽酶的特性。
- 李倩倩刘双双陈海华王雨生秦福敏
- 关键词：蛋白酶分离纯化酶学性质
