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秦禹韬

作品数：1 被引量：0H指数：0
供职机构：华东理工大学药学院更多>>
相关领域：生物学更多>>

合作作者

文献类型

  • 1篇中文期刊文章

领域

  • 1篇生物学

主题

  • 1篇底物
  • 1篇烟酰胺
  • 1篇乙酰
  • 1篇乙酰化
  • 1篇去乙酰化
  • 1篇NAD^+
  • 1篇SIRT1

机构

  • 1篇华东理工大学
  • 1篇中国科学院

作者

  • 1篇刘东祥
  • 1篇冯钰
  • 1篇唐赟
  • 1篇肖文
  • 1篇秦禹韬

传媒

  • 1篇华东理工大学...

年份

  • 1篇2013
共 1 条 记 录，以下是 1-1
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排序方式：
SIRT1与乙酰化底物、NAD^+或烟酰胺的相互作用
2013年
沉默信息调节因子2相关酶1(SIRT1)是一类腺嘌呤二核苷酸(NAD+)依赖性去乙酰化酶。烟酰胺是SIRT1催化的去乙酰化反应的产物,也是SIRT1的一种非竞争性抑制剂。利用蛋白同源模建和分子对接方法构建了"SIRT1/NAD+/p53乙酰化多肽"和"SIRT1/ADPR(二磷酸腺苷核糖)/烟酰胺"的两种复合物结构模型。根据"SIRT1/NAD+/p53乙酰化多肽"的复合物模型,发现SIRT1的265位丝氨酸(S265)和346位天冬酰胺(N346)与NAD+有相互作用,275位丝氨酸(S275)位于NAD+结合口袋的入口处。通过酶动力学实验证明:将S265、N346和S275突变之后会降低甚至消除NAD+与SIRT1的相互作用。另外,根据"SIRT1/ADPR/烟酰胺"的复合物模型,烟酰胺的酰胺基团与347位异亮氨酸(I347)、348位天冬氨酸(D348)形成了氢键,同时其嘧啶环埋在由262位丙氨酸(A262)、270位异亮氨酸(I270)、273位苯丙氨酸(F273)、316位异亮氨酸(I316)和347位异亮氨酸(I347)所包围的疏水环境中。将I316突变成丙氨酸,提高了酶与烟酰胺的结合能力,也显著提高了烟酰胺的抑制活性,这一现象表明烟酰胺结合在SIRT1的C口袋处。
秦禹韬肖文冯钰刘东祥唐赟
关键词：SIRT1烟酰胺
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