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重组抗狂犬病病毒抗体在HEK293 EBNA1细胞中的瞬时表达优化被引量：4: 2015年; 目的:优化重组抗体在悬浮无血清培养的HEK293 EBNA1瞬时表达,提高重组抗体表达量。方法:将HEK293 EBNA1细胞适应于无血清悬浮培养,筛选适宜的无血清培养基。使用PEI转染质粒进入细胞,瞬时表达重组抗体;使用Modde软件进行实验设计(DOE),优化转染质粒量、轻重链比例、PEI量等影响瞬时表达的条件。培养上清经亲和纯化,获得目标抗体,用快速免疫荧光灶抑制试验(RFFIT)测定抗体活性,用BCA法测定纯化抗体浓度。结果:293SFMII为适宜的HEK293 EBNA1细胞无血清悬浮培养基。对抗体表达影响最大的因素是轻重链比例(P=0.00000),其次为质粒浓度(P=0.00086),最后为PEI(P=0.00257)。优化的转染条件为:质粒用量0.61μg/106细胞,轻重链比例2:1,PEI 2.67μg/106细胞,优化后抗体表达量有显著提高(P=0.007)。结论:通过DOE优化获得了重组抗狂犬病病毒抗体的高水平表达,抗体表达量提高了至少50倍。; 陈继军秦海艳安晨乔玉玲李晓进毛晓燕; 关键词：HEK293 EBNA1

应用双抗体夹心ELISA法定量检测人源破伤风毒素单克隆抗体中的IgG含量被引量：1: 2003年; 采用山羊抗人IgG作为包被抗体 ,辣根过氧化物酶标记的山羊抗人IgG作为标记抗体 ,建立一种双抗体夹心法用于定量检测人源破伤风毒素单克隆抗体的IgG含量。以纯化的IgG作标准 ,用平行线法测得亲和层析纯化的人源破伤风毒素单克隆抗体G2的含量为 0 .5 12 μg/ml,与分光光度法测得的结果基本一致。因而样品检测采用纯化G2作参考标准 ,制作标准曲线 ,测定了已知样品和未知样品的抗体含量。结果表明本法重复性好 ,特异性强。; 赵红桥爪秀一王棣李晓进龟井优德林卫王亚男马瑞; 关键词：双抗体夹心ELISA法

不同色谱介质纯化人源破伤风毒素单克隆抗体的比较: 从一株人源破伤风毒素单克隆抗体的培养上清中纯化抗体,对三种纯化方法的结果进行了比较.结果表明培养上清直接经一次亲和层析,纯度可达85﹪-90﹪,收率达82.5﹪-90﹪而经过两步离子交换层析后,纯化的单克隆抗体的纯度为8...; 赵红王棣李晓进熊颖; 关键词：破伤风毒素单克隆抗体亲和层析法; 文献传递

单链抗体的研究进展被引量：18: 2011年; 单链抗体即单链抗体可变区片段(single-chain antibody variable fragment,or ScFv)是由抗体重链可变区和轻链可变区通过一段10-25个氨基酸的连接肽连接而成,其分子质量小,穿透力强,特异性好,免疫原性低,在免疫学和医学方面得到了广泛应用。本文就单链抗体的结构设计、展示系统、表达和应用方面做一综述。; 秦海艳毛晓燕乔玉玲李晓进赵红; 关键词：单链抗体

人源抗破伤风毒素单链抗体(ScFv)的原核表达、纯化及功能鉴定被引量：2: 2009年; 实验通过DNA重组技术从一株可中和破伤风毒素的人源单克隆抗体细胞(G6)中扩增出了抗体VH、VL的基因,通过重叠PCR使连接片段与VH、VL连接成单链ScFv。经测序证实VH、VL为抗体的可变区序列,命名为ScFv-G6。将ScFv-G6连接转化PET/26b质粒,构建了抗体的表达载体,被命名为PET/26b/ScFv-G6。以该载体在大肠杆菌中分泌表达产物经Ni-亲和柱纯化后的小鼠试验证实,可抵抗破伤风毒素的攻击,表明为中和抗体。具有组织穿透力强,不易过敏,可直接靶向于毒素等特点,适合于破伤风的防治,具有重要的应用价值。; 熊颖李晓进乔玉玲毛晓燕龟井优德赵红; 关键词：单链抗体原核表达中和活性

人源抗破伤风毒素单克隆抗体的中和活性和预防治疗作用被引量：3: 2003年; 目的考察人源抗破伤风毒素单克隆抗体的中和活性及体内预防治疗作用。方法对分泌人源抗破伤风毒素单克隆抗体(人源单抗)的两株细胞进行培养,并对其抗体进行纯化及检定。结果人源单抗在小鼠体外具有中和活性。较高的剂量可完全中和毒素,延长小鼠生存时间。不同的人源单抗中和活性不同。单抗在小鼠攻毒实验中均具有一定的预防和治疗作用。结论人源单抗可用于破伤风感染的预防治疗。; 赵红王棣李晓进桥爪秀一龟井优德; 关键词：人源单克隆抗体破伤风毒素中和活性

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李晓进