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高萌

作品数:3 被引量:1H指数:1
供职机构:北京大学更多>>
发文基金:国家自然科学基金国家重点基础研究发展计划更多>>
相关领域:理学生物学更多>>

文献类型

  • 2篇学位论文
  • 1篇期刊文章

领域

  • 2篇理学
  • 1篇生物学

主题

  • 2篇蛋白折叠
  • 2篇动力学
  • 2篇水分子
  • 2篇分子
  • 1篇蛋白质折叠
  • 1篇折叠过程
  • 1篇涡旋
  • 1篇解折叠
  • 1篇TRP-CA...
  • 1篇FESHBA...
  • 1篇DEHYDR...

机构

  • 3篇北京大学

作者

  • 3篇高萌
  • 1篇刘志荣
  • 1篇姚新秋
  • 1篇佘振苏
  • 1篇朱怀球

传媒

  • 1篇物理化学学报

年份

  • 2篇2010
  • 1篇2007
3 条 记 录,以下是 1-3
排序方式:
共振超流的涡旋性质
我们研究了在临界温度附近处于Feshbach共振幺正区域的费米原子超流(共振超流)的涡旋性质。在这个系统中原子之间的散射长度要远大于粒子间距,系统处于强相互作用区域,微观理论研究非常困难。 为了理解强相互作用系...
高萌
关键词:FESHBACH共振涡旋
蛋白折叠和解折叠过程中的关键残基与水分子动力学
生命过程离不开水环境,在细胞中不断进行的蛋白折叠和解折叠过程更是如此.在蛋白质相关的研究中,考虑水分子和蛋白质中氨基酸之间的相互作用,能够提供关于蛋白结构、功能和活性的丰富信息.尤其是在疏水效应作为主要驱动力的蛋白折叠过...
高萌
关键词:蛋白折叠解折叠
蛋白折叠中的暂态结构与表面水分子慢尺度动力学被引量:1
2010年
蛋白表面水的慢尺度动力学行为往往被认为与蛋白的结构稳定性、功能以及折叠过程有关,但在分子水平上,还不清楚水分子的慢尺度动力学如何参与蛋白折叠过程.以Trp-cage蛋白作为个案,本文利用40条100ns(总长4μs)的全原子分子动力学轨迹,分析了蛋白折叠过程中蛋白表面水分子的停留行为,并探究影响蛋白表面水分子慢尺度行为的微观因素.结果发现,即使在蛋白折叠过程中蛋白拓扑结构变化很大,残基之间也会形成稳定的局部暂态结构.这些结构为水分子提供饱和、稳定的氢键,通过与水分子之间的极性相互作用,以及凹形的几何结构,约束水分子长时停留,我们称之为"停留中心".停留中心的形成是引起水分子慢尺度行为的重要因素.另外,停留中心的分布与蛋白折叠的进程有密切关系,特别地,在折叠轨迹中,疏水核周围的残基组成了一个主要的停留中心.研究结果不但有助于解释水分子慢尺度特征行为的来源,还可以为实验中通过研究水分子在蛋白附近的慢尺度行为,揭示蛋白折叠过程中的关键步骤提供一些启发.
高萌姚新秋佘振苏刘志荣朱怀球
关键词:蛋白质折叠TRP-CAGE
共1页<1>
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